Experimental work for the thesis-elabor consists of the purification by different chromatographs of lysyl hydroxylase 1 with the following biochemical characterisation. The enzyme LH1 is involved in the biosynthesis of collagen and mutations in the PLOD1 gene lead to serious diseases such as Ehlers Danlos' syndrome. Biochemical characterisation has taken place by several tests, both in bioluminescence and mass spectrometry.

Il lavoro sperimentale per l'elaborato di tesi consiste nella purificazione attraverso diverse cromatografie della lisil idrossilasi 1 con seguente caratterizzazione biochimica. L'enzima LH1 è coinvolto nella biosintesi del collagene e mutazioni nel gene PLOD1 portano a delle patologie gravi come la sindrome di Ehlers Danlos. La caratterizzazione biochimica è avvenuta tramite diversi saggi, sia in bioluminescenza che spettrometria di massa.

Caratterizzazione biochimica e strutturale della proteina LH1 umana

ZAVATTIERI, MARTA
2020/2021

Abstract

Experimental work for the thesis-elabor consists of the purification by different chromatographs of lysyl hydroxylase 1 with the following biochemical characterisation. The enzyme LH1 is involved in the biosynthesis of collagen and mutations in the PLOD1 gene lead to serious diseases such as Ehlers Danlos' syndrome. Biochemical characterisation has taken place by several tests, both in bioluminescence and mass spectrometry.
2020
Biochemical and structural characterization of the human LH1 protein
Il lavoro sperimentale per l'elaborato di tesi consiste nella purificazione attraverso diverse cromatografie della lisil idrossilasi 1 con seguente caratterizzazione biochimica. L'enzima LH1 è coinvolto nella biosintesi del collagene e mutazioni nel gene PLOD1 portano a delle patologie gravi come la sindrome di Ehlers Danlos. La caratterizzazione biochimica è avvenuta tramite diversi saggi, sia in bioluminescenza che spettrometria di massa.
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Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/20.500.14239/13453